Как проходит синтез аминокислот в организме человека

Большинство людей знает, что в организме человека есть аминокислоты. Они поддерживают наше здоровье и играют важную роль в функционировании организма в целом. Но что такое аминокислоты и какие именно являются жизненно необходимыми? Попробуем разобраться в этом вопросе подробнее.

Их функции

Самая основная функция – образование белков. Аминокислоты создают элемент, без которого нормальная жизнедеятельность невозможна. Эти вещества содержатся в продуктах (творог, мясо, яйца, рыба), но также присутствуют и в добавках. В зависимости от последовательности аминокислот белки могут иметь разные биологические свойства. Ведь они являются регуляторами процессов, протекающих в клетках.

Они также поддерживают азотистое равновесия – от этого также зависит нормальное функционирование человеческого организма. Отметим, что не все аминокислоты содержатся в продуктах или создаются нашим организмом. Есть и такие, которые можно получить только извне – их называют незаменимыми.

Что происходит после попадания в желудок?

Многие не знают, как ведут себя белки в организме после попадания в желудок. На самом деле весь процесс расщепления и сам синтез не так страшны, как может показаться на первый взгляд. Под воздействием желудочного сока и группы ферментов пепсин начинает расщепляться. Далее этого же пепсин воздействует на белок коллаген – основную составляющую наших мышечных волокон. Чтобы организм получил необходимую порцию полезного элемента, пищеварительная система должна справиться с коллагеновыми нитями, то есть переварить их. Если же в организме недостаточно пепсина, то процесс переваривания будет происходить много медленнее.

В дальнейшем пепсин воздействует на цепочки аминокислот, которые постепенно распадаются на более короткие элементы. Данный процесс является лишь стартом расщепления белков и обеспечивает не больше 15-20% всего процесса переваривания.

После этого, протеин направляется из желудка к верхним отделам тонкого кишечника – к тонкой и 12-ти перстной кишке. Здесь белки расщепляются на небольшие порции полипептидов, а после этого оставшаяся часть «перемалывается» системой до уровня аминокислот. При этом на практике большая часть белковых элементов расщепляется до уровня три- и дипептидов.

Читайте также:  Какие продукты необходимо исключить из рациона для быстрого похудения?

На заключительном этапе почти все расщепившиеся ди- и трипепиды перевариваются до уровня отдельных аминокислот. Последние всасываются в кровь и отправляются к печени. После этого аминокислоты снова поступают в кровь и разносятся по всему телу. При этом одна часть из них проходит по всему организму, а другая трансформируется в остальные виды аминокислот.

Пищевые источники и рекомендуема суточная норма потребления

Так как ваш организм не может производить незаменимые аминокислоты, они должны поступать из вашего рациона питания.

К счастью, многие продукты богаты незаменимыми аминокислотами, что позволяет легко удовлетворить ваши повседневные потребности.

Вот рекомендованная суточная норма потребления девяти незаменимых аминокислот на 1 кг массы тела (29):

  1. Гистидин: 14 мг.
  2. Изолейцин: 19 мг.
  3. Лейцин: 42 мг.
  4. Лизин: 38 мг.
  5. Метионин (+ заменимая аминокислота цистеин): 19 мг.
  6. Фенилаланин (+ заменимая аминокислота тирозин): 33 мг.
  7. Треонин: 20 мг.
  8. Триптофан: 5 мг.
  9. Валин: 24 мг.

Продукты, содержащие все девять незаменимых аминокислот, называются завершенными (полноценными) белками.

К источникам завершенного белка относятся:

  • Мясо
  • Морепродукты
  • Домашняя птица
  • Яйца
  • Молочные продукты

Соя, киноа и гречка – это растительные продукты, которые содержат все девять незаменимых аминокислот, что также делает их источниками завершенного белка (30).

Другие растительные источники белка, такие как бобовые и орехи, считаются незавершенными, поскольку им не хватает одной или нескольких незаменимых аминокислот.

Однако, если вы следуете рациону питания на основе растительной пищи (вегетарианство, веганство), вы все равно можете обеспечить надлежащее потребление всех незаменимых аминокислот, если вы едите целый ряд растительных белков каждый день.

Например, употребление множества незавершенных белков, таких как бобовые, орехи, семена, цельные зерна и овощи, может гарантировать удовлетворение ваших потребностей в незаменимых аминокислотах, даже если вы решите исключить продукты животного происхождения из своего рациона.

Вывод:

Как продукты животного, так и растительного происхождения, такие как мясо, яйца, гречка и соя, могут содержать все девять незаменимых аминокислот и считаются завершенными белками.

Читайте также:  Креатин и алкоголь: последствия одновременного приема, совместимость

Биосинтез незаменимых аминокислот

S’-аденозил метионин образуется в процессе АТФ-зависимой реакции из метионина:

В ^-аденозилметионине метильная группа метионина активируется под действием положительно заряженного соседнего атома серы, поэтому ее реакционная способность значительно выше, чем у УУ 5 -метилтетрагидрофолата (7У 5 -метил ТГФ).

Для примера рассмотрим биосинтез метионина, треонина и лизина, которые относятся к так называемому биосинтетическому семейству аспартата, т. е. в синтезе всех трех аминокислот в качестве одного из предшественников выступает аспартат.

Метионин и треонин синтезируются из аспартата с участием АТФ, НАДФН Н + и ряда ферментов, среди которых есть пиридоксальфосфатзави- симые, а также ферменты, содержащие в качестве простетической группы восстановленное производное кобаламина (витамин В12). Мстильную группу при биосинтезе метионина поставляет М 5 -метилтетрагидрофолат. Первые этапы биосинтеза этих аминокислот до образования гомосерина протекают одинаково, затем происходит разветвление путей:

Синтез изолейцина из треонина на первом этапе катализирует фермент треониндезаминаза, превращающая треонин в а-кетобутират:

Последнее соединение конденсируется с двухуглеродным фрагментом, в результате чего образуется а-ацето-а-гидроксибутират — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолейцина включает пять стадий, последним заключительным этапом является реакция трансаминирова- ния с глутаматом.

Лизин у бактерий и высших растений синтезируется в результате конденсации аспартата с пируватом через диаминопимслиновую кислоту:

У плесневых грибов лизин образуется из а-кстоглутарата и ацстил-КоА через а-аминоадипиновую кислоту.

Синтез ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана также идет по общему пути. Предшественниками этих аминокислот являются фосфосноилпируват (промежуточный метаболит гликолиза) и эритро- зо-4-фосфат (промежуточный метаболит пснтозофосфатного пути). Процесс начинается с их конденсации и образования семиуглеродного сахара, который затем циклизуется с образованием 5-дегидрохинной кислоты. Дальнейшие преобразования последней приводят к образованию шикимовой, а затем хо- ризмовой кислот, на стадии которой происходит разветвление путей синтеза фенилаланина и тирозина с триптофаном:

Следует отметить, что приведенный на схеме путь синтеза тирозина как незаменимой аминокислоты выявлен у микроорганизмов и растений, в организме человека и многих видов высших животных, как отмечалось выше, он синтезируется путем гидроксилирования фенилаланина.

[3]

Синтез аминокислот с разветвленной цепью (валина и лейцина), так же как и синтез гетероциклической аминокислоты — гистидина, представляет сложные многоступенчатые процессы синтеза а-кетокислот, аминирование осуществляется, как правило, амидным азотом глутамина или а-аминогруп- пой глутаминовой кислоты.

Читайте также:  Больше воды — меньше жира? Как правильно пить во время тренировок

Несколько упрощает ситуацию то, что все 20 аминокислот, как заменимые, так и незаменимые, могут быть подразделены всего лишь на шесть биосинтетических семейств (рис. ).

Рис. Биосинтетические семейства аминокислот (по Л. Страйеру): выделены цветом метаболические предшественники; незаменимые аминокислоты отмечены звездочками

Становится понятным, почему пищевая потребность в незаменимых аминокислотах зависит от ряда условий, в том числе от наличия или отсутствия в пище метаболически близких соединений. Так, например, снижение потребности в тирозине уменьшает количество требующегося фенилаланина, а глутаминовая кислота подобным же образом может «замещать» аргинин. Потребность в метионине можно компенсировать гомоцистеином с добавлением адекватного количества доноров метильной группы.

Таким образом, для суждения о «незаменимости» аминокислоты необходимо не просто исходить из указанных выше критериев, но и учитывать другие компоненты пиши. Кроме того, потребность в аминокислотах меняется в зависимости от физиологического состояния человека (например, во время беременности, лактации или болезни), от его возраста и, возможно, от состава его кишечной флоры.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Пролин, серин, цистеин

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.